3) мочевина – это ценное высококонцентрированное азотное удобрение (46,6 % азота), она широко используется на всех почвах и под все культуры;
4) как источник азота мочевину добавляют в корм скоту в качестве заменителя протеина.
Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из L-аминокислот.
Белки в природе:
1) белки представляют наиболее важную составную часть организмов;
2) они содержатся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток и являются главными носителями жизни;
3) по определению Ф. Энгельса, «жизнь есть способ существования белковых тел»;
4) молекулярная масса белков выражается десятками и сотнями тысяч, а у некоторых белков достигает нескольких миллионов.
Функции белков в организме многообразны.
1. Белки служат тем пластическим материалом, из которого построены опорные, мышечные и покровные ткани.
2. С помощью белков осуществляется перенос веществ в организме, например доставка кислорода из легких в ткани и выведение образовавшегося оксида углерода (IV).
3. Белки-ферменты катализируют в организме многочисленные химические реакции.
4. Гормоны (среди них есть вещества белковой природы) обеспечивают согласованную работу органов.
5. В виде антител, вырабатываемых организмом, белки служат защитой от инфекции. Различных белковых веществ в организме тысячи, и каждый белок выполняет строго определенную функцию.
6. Для любой химической реакции, протекающей в организме, существует свой отдельный белок-катализатор (фермент).
Состав и строение белков.
1. При гидролизе любого белка получается смесь L-аминокислот, причем наиболее часто встречаются в составе белков двадцать аминокислот.
2. Молекулы аминокислот содержат в радикале группы атомов: – SH, – ОН, – СООН, – NH2 и даже бензольное кольцо.
История нахождения белков.
1. Еще в 80-х гг. XX в. русский биохимик Д.Я. Данилевский указал на наличие пептидных групп в белковой молекуле.
2. В начале XX в. немецкий ученый Э. Фишер выдвинул полипептидную теорию, согласно которой молекулы белка представляют собой длинные цепи остатков аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.
3. Э. Фишеру и другим ученым удалось синтетически получить полипептиды, в молекулы которых входили различные аминокислотные остатки, соединенные пептидными связями.
4. Полипептидная теория строения белка в настоящее время считается общепризнанной.
Так как природные белки являются высокомолекулярными соединениями, в их полипептидных цепочках аминокислотные остатки повторяются многократно.
В белке объединяются признаки разных классов, и в своем сочетании они дают совершенно новое качество.
Белок – это высшая форма развития органических веществ.
77. Свойства белков. Превращение белков в организме
Имея сложное строение, белки обладают, естественно, и весьма разнообразными свойствами:
1) одни белки, например белок куриного яйца, растворяются в воде, образуя при этом коллоидные растворы, другие – в разбавленных растворах солей;
2) некоторые белки совсем не обладают свойством растворимости;
3) наличие в молекулах белков (в радикалах аминокислотных звеньев) групп – СООН и – NН2 делает белки амфотерными;
4) важным свойством белков является способность к гидролизу.
Гидролиз проводится при действии ферментов или путем нагревания белка с раствором кислоты или щелочи.
В результате гидролиза образуются L-аминокислоты.
Под влиянием ряда факторов (нагревания, действия радиации, даже сильного встряхивания) может нарушиться конфигурация молекулы. Этот процесс называется денатурацией белка.
Сущность денатурации белка:
1) состоит в разрушении водородных связей, солевых и иных мостиков, поддерживающих вторичную и третичную структуру молекулы;
2) она теряет специфическую пространственную форму, дезориентируется и утрачивает свое биологическое действие.
3) денатурация белка происходит при варке яиц, приготовлении пищи и т. д.;
4) сильное нагревание вызывает не только денатурацию белков, но и их разложение с выделением летучих продуктов. Например, если к раствору белка прилить концентрированный раствор азотной кислоты, то появляется желтое окрашивание (происходит нитрование бензольных колец).
Превращение белков в организме.
1. Животные организмы строят свои белки из аминокислот тех белков, которые они получают с пищей. Поэтому наряду с жирами и углеводами белки – обязательный компонент нашей пищи.
2. В процессе переваривания пищи происходит гидролиз белков под влиянием ферментов. В желудке они расщепляются на более или менее крупные «осколки» – пептиды, которые далее в кишечнике гидролизуются до аминокислот. Последние всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. В отличие от углеводов и жиров, аминокислоты в запас не откладываются.
Судьба аминокислот в организме различна.
1. Основная их масса расходуется на синтез белков, которые идут на увеличение белковой массы организма при его росте и на обновление белков, распадающихся в процессе жизнедеятельности.
2. Синтез белков идет с поглощением энергии.
3. Аминокислоты используются в организме и для синтеза небелковых азотсодержащих соединений, например нуклеиновых кислот.
4. Часть аминокислот подвергается постепенному распаду и окислению.
78. Проблема синтеза белков
Причины невозможности получения белков синтетическим путем.
1. Причина – в чрезвычайной сложности белковых молекул.
2. Чтобы получить заданный белок, необходимо выяснить его аминокислотный состав, установить первичную структуру, т. е. порядок чередования аминокислот, определить пространственную конфигурацию белковой молекулы и искусственно воспроизвести все это.
3. Установление аминокислотного состава белков путем их гидролиза – наиболее легкая задача.
4. Первый белок, у которого удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин (1954 г.), регулирующий содержание сахара в крови.
5. На установление порядка чередования аминокислот в инсулине было затрачено почти десять лет.
6. Его молекула состоит из двух полипептидных цепочек, одна из которых содержит двадцать один аминокислотный остаток, а другая – тридцать.
В настоящее время расшифрована первичная структура уже значительного числа белков, в том числе и более сложного строения:
1) синтез веществ белковой природы был впервые осуществлен на примере двух гормонов гипофиза (вазопрессина и окситоцина);
2) это полипептиды с небольшой молекулярной массой, состоящие каждый всего из девяти аминокислот.
Большим научным достижением явился синтез инсулина и рибонуклеазы.
О сложности таких синтезов свидетельствует тот факт, что для получения, например, одной из полипептидных цепочек инсулина потребовалось осуществить 89 реакций, а для получения другой – 138.
Синтез белков в организме осуществляется при помощи других высокомолекулярных веществ – нуклеиновых кислот.
В настоящее время искусственное получение белков осуществляется посредством микробиологического синтеза:
1) размножаясь в соответствующей питательной среде, некоторые микроорганизмы могут создавать обильную белковую массу;
2) на отходах гидролизного производства спирта из древесины, например, выращивают кормовые дрожжи для животноводства;
3) быстро развивается микробиологический синтез белков на основе использования парафинов нефти;
4) при помощи микроорганизмов производятся и другие вещества, например некоторые аминокислоты, витамины;
5) использование продуктов микробиологического синтеза в животноводстве позволяет значительно повышать его продуктивность.
Третичная структура поддерживается взаимодействием между функциональными группами радикалов полипептидной цепи.
Например, при сближении карбоксильной и аминогруппы может образовываться солевой мостик, карбоксильная группа с гидроксилом дает сложноэфирный мостик, атомы серы образуют дисульфидные мостики.
79. Азотсодержащие гетероциклические соединения. Пиридин
Особенности азотсодержащих гетероциклических соединений:
1) среди азотсодержащих соединений особенно много веществ циклического строения;
2) наибольший интерес представляют те из них, где атомы азота входят в состав циклов наряду с углеродными атомами, как атомы кислорода – в циклические молекулы глюкозы, рибозы, дезоксирибозы;
3) соединения, содержащие циклы, в состав которых наряду с атомами углерода входят атомы других элементов, называются гетероциклическими (греч. «гетерос» – другой);