Лит.: Бэлза И., Очерки развития чешской музыкальной классики, М. – Л., 1951, с. 310–16, 422–36.
З. К. Гулинская.
Фи'бих (Viebig) Клара (17.7.1860, Трир, – 31.7.1952, Зап. Берлин), немецкая писательница. Получила музыкальное образование. От натуралистических романов, рисующих картины диких нравов нем. деревни («Дети Эйфеля», 1897, и др.), трагическую судьбу женщины («Женская деревня», 1900), пришла к произведениям, реалистически изображающим тяжёлую жизнь городской бедноты – «Хлеб насущный» (1910), «Горсть земли» (1915). Позднее творчество Ф. несёт черты мелодраматизма, ослабления социальной критики.
Соч.: Ausgewähite Werke, Bd 1–8, Stuttg., 1922; Der Vielgeließte und die Vielgehate, Stuttg. – B., 1935.
Фибона'ччи (Fibonacci), итальянский математик 13 в.; см. Леонардо Пизанский .
Фибона'ччи чи'сла, элементы числовой возвратной последовательности 1, 1, 2, 3, 5, 8,... (ряда Фибоначчи), в которых каждый последующий член равен сумме двух предыдущих. Название по имени средневекового математика Леонардо Пизанского (или Фибоначчи).
Лит.: Воробьев Н. Н., Числа Фибоначчи, 3 изд., М., 1969.
Фи'бра (от лат. fibra – волокно), материал, изготовляемый пропиткой нескольких слоев бумаги-основы концентрированным раствором хлорида цинка (реже раствором серной кислоты и роданида кальция) и последующим прессованием. Бумага для Ф. (с массой 1 м 3 65–90 г ) вырабатывается из белёной тряпичной полумассы (иногда в смеси с целлюлозой) или из целлюлозы. При воздействии хлорида цинка бумага набухает и частично растворяется; образовавшаяся из клейких волокон масса спрессовывается, а затем промывается и сушится. Ф. выпускается в виде листов толщиной от 0,1 до 76 мм, труб, стержней. Ф. легко подвергается механической обработке, не растворяется в керосине, бензине, спирте, ацетоне, но разрушается в крепких кислотах – серной, азотной и соляной. Ф. применяется как электро- и теплоизоляционный, а также прокладочный материал, как заменитель кожи. В зависимости от назначения изделия из Ф. подвергаются тиснению, прессованию и лакировке.
Фибри'ллы (новолат. fibrilla – волоконце, ниточка, уменьшит, от лат. fibra – волокно, нить), нитевидные структуры в клетках и тканях животных и растительных организмов. К Ф. относят различные по происхождению и функцией. значению образования, видимые в световом микроскопе (например, коллагеновые и эластичные волокна, миофибриллы , тонофибриллы ) и обнаруживаемые электронномикроскопически (например, протофибриллы мышц, цитоплазматические микрофибриллы).
Фибрилля'ция, процесс разрушения связей между отдельными мельчайшими волоконцами (фибриллами и микрофибриллами) клеточной стенки растительных волокон под влиянием механических воздействий и проникновения воды в межфибриллярные пространства. Ф. может происходить как на поверхности, так и внутри клеточной стенки волокон. В случае поверхностной Ф. от волокон отделяются фрагменты клеточной стенки и фибрилл, образуя на волокнах своеобразный ворс. При внутренней Ф. в результате ослабления и частичного разрушения связей между фибриллами повышается гибкость и пластичность волокон. Внутренняя Ф. придаёт волокнам способность к образованию межволоконных связей, не снижая прочности. Ф. – основной процесс при размоле целлюлозы в производстве бумаги – увеличивает наружную поверхность волокон, высвобождает гемицеллюлозы , находящиеся внутри волокон, давая им возможность участвовать в создании межволоконных связей в листе бумаги. Отщепление фибрилл создаёт условия для лучшего переплетения волокон и повышения механической прочности бумажного листа с одновременным уменьшением его впитывающей способности. Для Ф. используются роллы , конические и дисковые мельницы и т.д.
Лит.: Иванов С. Н., Технология бумаги, 2 изд., М., 1970.
Г. А. Иванов.
Фибри'н (от лат. fibra – волокно), высокомолекулярный белок, образующийся из фибриногена плазмы крови под действием фермента тромбина ; имеет форму гладких или поперечноисчерченных волокон, сгустки которых составляют основу тромба при свёртывании крови . Образуется Ф. в три стадии. На первой стадии под действием тромбина от молекулы фибриногена отщепляются два пептида А (молекулярная масса около 2000) и два пептида Б (молекулярная масса около 2500) и образуется фибрин-мономер, построенный из двух идентичных субъединиц, соединённых дисульфидными связями. Каждая из субъединиц состоит из трёх неодинаковых полипептидных цепей, обозначаемых a, b, g. На второй стадии фибрин-мономер самопроизвольно превращается в сгусток, называемый фибрин-агрегатом, или нестабилизированным Ф. Агрегация фибрин-мономера (самосборка фибриновых волокон) включает переход молекулы из состояния глобулы в состояние фибриллы. В образовании фибрин-агрегата принимают участие водородные и электростатические связи и силы гидрофобного взаимодействия, которые могут быть ослаблены в концентрированных растворах мочевины и др. агентов, вызывающих денатурацию. Это приводит к восстановлению фибрин-мономера. Образование фибрин-агрегата ускоряется веществами, несущими положит, заряд (ионы кальция, протаминсульфат), и тормозится отрицательно заряженными соединениями (гепарин ). На третьей стадии фибрин-агрегат претерпевает изменения, обусловленные ферментативным воздействием фибринстабилизирующего фактора XIII а (или фибринолигазы). Под действием этого фактора образуются прочные ковалентные связи между g-, а также между a-полипептидными цепями молекул фибрин-агрегата, в результате чего он стабилизируется в фибрин-полимер, нерастворимый в концентрированных растворах мочевины. При врождённой или приобретённой недостаточности в организме фактора XIII и при некоторых заболеваниях фибрин-агрегат не стабилизируется в фибрин-полимер, что сопровождается кровоточивостью.
Ф. получают путём промывки и высушивания кровяного сгустка. Из Ф. приготовляют стерильные губки и плёнки для остановки кровотечения из мелких сосудов при различных хирургических операциях.
Лит.: Белицер В. А., Варецкая Т. В., Фибриноген и фибрин: строение молекул, самосборка волокон, «Успехи современной биологии», 1975, т. 80, в. 1 (4).
И. П. Баскова.
Фибрин: а — ультраструктура единичной нити; б — сгусток фибрина.
Фибриноге'н (от фибрин и ...ген ), растворимый белок плазмы крови, относящийся к группе глобулинов; фактор I свёртывания крови , способный под действием фермента тромбина превращаться в фибрин. Молекулярная масса Ф. около 350 000. Молекула имеет форму глобулы диаметром около 22 нм; состоит из двух одинаковых субъединиц, каждая из которых представлена тремя неодинаковыми полипептидными цепями, обозначаемыми a(А), b(В) и g, где А и В – пептиды, отторгаемые тромбином. Синтез Ф. в организме происходит в паренхиматозных клетках печени. Содержание Ф. в плазме крови здорового человека 300–500 мг %. При недостаточности Ф. в организме или при образовании молекул с аномальным строением наблюдается кровоточивость.
Ф., получаемый осаждением из плазмы крови этанолом, используют для остановки кровотечений при операциях, в акушерско-гинекологической практике, при гемофилии и заболеваниях, связанных с пониженным содержанием Ф. в крови. Выпускаются препараты Ф. для лабораторных исследований; Ф., получаемый из крови человека, используют для клинических целей.
Лит.: Андреенко Г. В., Современные данные о химии и физиологии фибриногена, «Успехи современной биологии», 1974, т. 77, в. 1; Models proposed for the fibrinogen molecule and for the polymerization process, «Thrombosis Research», 1975, v. 6.
И. П. Баскова.
Фибрино'лиз (от фибрин и греч. lýsis – разложение, растворение), растворение внутрисосудистых тромбов и внесосудистых отложений фибрина под действием фермента фибринолизина . Имеет важное значение для сохранения жидкого состояния крови и проходимости кровеносных сосудов и протоков желёз. Термин предложен франц. физиологом А. Дастром в 1893. Впервые кровь, не способная свёртываться, обнаружена в сосудах внезапно погибших людей итал. врачом Дж. Морганьи (1769) и шотл. анатомом Дж. Хантером (1794). В 1906 нем. исследователь П. Моравиц показал, что такая кровь не содержит фибриногена и фибрина. Он объяснял отсутствие этих белков в плазме крови действием специфического фермента. Ферментативная природа Ф. доказана сов. учёным В. С. Ильиным в 1948–55. Система Ф. состоит из 4 компонентов: профибринолизина (плазминогена), фибринолизина (плазмина), активаторов профибринолизина и ингибиторов фибринолизина. В организме профибринолизин под действием ферментативных активаторов (плазменный, тканевой активаторы, урокиназа) превращается в фибринолизин, который при нормальных физиологических условиях связывается с ингибиторами – антиплазминами. При некоторых патологических состояниях (тромбозах), связанных с нарушением свёртывающей системы крови, эта связь нарушается и фибринолизин гидролизует фибрин тромбов. В норме активность ферментативной системы Ф. в организме невысока. При состоянии стресса, физической нагрузке, введении адреналина она может резко возрастать. Образование избытка фибринолизина при освобождении больших количеств тканевого активатора (при изменении проницаемости или при повреждениях сосудов) приводит к чрезмерной активации Ф., вызывающей кровотечения (акушерская патология, циррозы печени, трансфузии несовместимой крови и т.д.). Для остановки кровотечений вводят искусств. ингибиторы фибринолизина. Снижение активности системы Ф. связывают с развитием атеросклероза и тромбоэмболических осложнений. При этом Ф. используется как метод тромболитической терапии.
